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L’hélice alpha (hélice α) est une structure secondaire courante des protéines. Elle est formée par une chaîne polypeptidique de forme hélicoïdale à pas de rotation droit dans laquelle chaque groupe N-H de la chaîne principale d'un acide aminé forme une liaison hydrogène avec le groupe C=O de la chaîne principale du quatrième acide aminé le précédant. Cette structure secondaire est parfois appelée hélice α de Pauling-Corey-Branson. Le nom d’hélice 3,613 est également utilisé, la valeur de 3,6 correspondant au nombre d'acides aminés dans le pas de l'hélice et 13 est le nombre d'atomes dans le cycle fermé par la liaison hydrogène. Parmi les types de structures locales présents dans les protéines, l'hélice α est la structure secondaire la plus prévisible par l'analyse de la séquence primaire, ainsi que la plus répandue.
Sources : fr.wikipedia.org
== Découverte == Dans les années 1930, William Astbury met en évidence des changements très importants par diffraction de rayon X de fibres de laine ou de cheveux humides lors de leur étirement. Les données montrent que les fibres non étirées présentent une structure moléculaire répétitive tous les 5,1 Å (0,51 nm). Astbury émet l'hypothèse que les fibres non étirées forment une structure repliée. Plus tard avec d'autres chercheurs notamment Maurice Huggins, il propose le modèle suivant :
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les molécules de protéines repliées forment une hélice appelée forme α ; l'étirement de la fibre provoque le déroulement de l'hélice formant un état étendu appelé forme β. Hans Neurath est le premier à mettre en question une partie des modèles d'Astbury pour des problèmes d'effets stériques entre atomes. Bien que le modèle d'Astbury soit incorrect, il est initiateur des modèles plus récents de structure secondaire pour les protéines avec l'hélice α et le feuillet β (la nomenclature de Astbury a été conservée), développés par Linus Pauling, Robert Corey et Herman Branson en 1951 et proposent l'existence d'hélice droite et d'hélice gauche sur des considérations théoriques. En 1960, la structure cristalline de la myoglobine montre la présence majoritaire d'hélices droites. Les travaux de Neurath et d'Astbury ont permis à HS Taylor (en), Maurice Huggins (en) et William Bragg de proposer un modèle proche de l'hélice α pour la kératine. Deux éléments cruciaux ont permis l'établissement des caractéristiques de l'hélice α : d'une part la connaissance de la géométrie des liaisons obtenue grâce aux structures cristallographiques de peptides et la prédiction de Pauling sur le caractère plan de la liaison peptidique et d'autre part l'abandon de l'hypothèse d'un nombre entier d'acides aminés par tour d'hélice. Le moment clé de la découverte du modèle de l'hélice α se déroule au cours du printemps 1948.
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Durant cette période Pauling tombe malade et doit rester chez lui : désœuvré, il dessine une chaîne de polypeptides sur une bande de papier en veillant à conserver les liaisons peptidiques planes. Après quelques tentatives, il parvient à obtenir un modèle avec des liaisons hydrogène physiquement plausibles. Pauling travaille ensuite avec Corey et Branson pour confirmer son modèle avant publication. En 1954, Pauling reçoit son premier prix Nobel pour ses recherches sur la nature de la liaison chimique et son application à l'élucidation de la structure des substances complexes, telles que les protéines et la structure de l'hélice α.
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